This HTML5 document contains 889 embedded RDF statements represented using HTML+Microdata notation.

The embedded RDF content will be recognized by any processor of HTML5 Microdata.

Subject Item

dbr:Active_site

rdf:type

dbo:Settlement dbo:PopulatedPlace owl:Thing dbo:Place dbr:Region

rdfs:label

Sitio activo Aktivní místo Miejsce aktywne Sítio ativo 活性部位 Активный центр фермента Active site 활성 자리 Actief centrum (biochemie) Aktivt centrum Aktives Zentrum Sito attivo Zona activa 活性位点 Активний центр موقع نشط Site actif

rdfs:comment

Aktivní místo (též aktivní centrum) je oblast enzymu, kde dochází k enzymatické reakci. Je to místo ve struktuře enzymu, kam se váží substráty a kde jsou přeměňovány na produkty. Aktivní místo bývá umístěno na povrchu enzymové molekuly, neboť musí být volně přístupné pro přistupující substráty. Obvykle mívá tvar mělké prohlubně, štěrbiny nebo jamky. Vyskytují se zde katalyticky aktivní aminokyselinové zbytky. Tyto funkční skupiny jsou přesně prostorově rozmístěné a nacházejí se ve vzájemné blízkosti, ač původně mohly ležet na odlišných koncích polypeptidového řetězce enzymu. Als aktives Zentrum (engl. active site) bezeichnet man in der Chemie diejenigen Stellen eines Katalysators, an denen die katalysierte Reaktion stattfindet. Vergleichbar wird der Begriff in der Biologie auf Enzyme als Biokatalysatoren verwendet. La zona activa és la regió de l'enzim a la que s'uneix el substrat bioquímic per a ser catalitzat o experimentar una altra reacció química. La majoria dels enzims són proteïnes però també hi ha enzims d'ARN que s'anomenen ribozims. La zona activa d'un enzim es troba generalment en una butxaca que està revestida per residus d'aminoàcids (o nucleòtids en els ribozims) que participen en el reconeixement del substrat. Els residus que participen directament en el mecanisme de reacció catalítica es denominen residus de la zona activa.La reacció específica que un enzim controla depèn d'una àrea de la seva estructura terciària. Aquesta àrea s'anomena zona activa i en ella ocorren les activitats amb altres molècules. Per aquest motiu la zona activa pot sostenir només certes molècules. هو جزء صغير من الانزيم، يتشكل من عدد، نوع، ترتيب الأحماض الامنية المحددة وراثيا، حيث يتشكل من موقعين موقع تثبيت(احماض امنية تقوم بتثبيت الركيزة عن طريق تشكيل روابط كميائية غير تكافؤية) ومجموعة من الاحماض الامنية تقوم باجراء التفاعل , وتشكل موقع التفاعل حيث ان الجذور الكيميائية الحرة تتوافق بنيويا من المجاميع الكيميائية للركيزة. В биологии активный центр — это область фермента, где молекулы субстрата связываются и подвергаются химической реакции. Активный центр состоит из аминокислотных остатков, которые образуют временные связи с субстратом (сайт связывания), и остатков, которые катализируют реакцию этого субстрата (каталитический сайт). Хотя активный центр занимает только ~ 10-20 % от объёма фермента он является наиболее важной частью, поскольку он непосредственно катализирует химическую реакцию. Обычно активный центр состоит из трех-четырех аминокислот, в то время как другие аминокислоты в белке необходимы для поддержания его третичной структуры. Miejsce aktywne, centrum aktywne, centrum katalityczne – część cząsteczki, która jest bezpośrednio zaangażowana w reakcji chemicznej. W przypadku prostych cząsteczek, takich jak np. kwasy nieorganiczne w reakcję zaangażowana jest cała cząsteczka. W przypadkudużych i złożonych cząsteczek, takich jak np. enzymy, polimery syntetyczne i niektóre rozbudowane związki metaloorganiczne, tylko niewielka część cząsteczki jest rzeczywiście zaangażowana w reakcję, a jej reszta pozostaje bierna. Il sito attivo (o centro attivo) di un catalizzatore o di un enzima è la porzione di molecola direttamente implicata nel processo di catalisi e nella formazione dei legami con i reagenti. Le site actif désigne en catalyse la partie du catalyseur qui va interagir avec le(s) substrat(s) pour former le(s) produit(s). Cette notion concerne tous les types de catalyseurs, mais on l'associe généralement aux enzymes. Le site actif des catalyseurs fait l'objet d'études poussées dans le cadre de la recherche de nouveaux catalyseurs et de l'étude des mécanismes réactionnels en biochimie.. Or, si la structure du site actif est modifié, la catalyse ne peut avoir lieu. 分子生物学における活性部位（かっせいぶい、英: active site）は、基質が結合し化学反応が進む酵素の部位のことである。多くの酵素はタンパク質からできているが、リボザイムと呼ばれるリボ核酸でできた酵素も存在する。酵素の活性部位は、基質の認識に関わるアミノ酸（又は核酸）が並んだ溝又はポケットで見られる。触媒反応に直接関わる残基は、活性部位残基と呼ばれる。 Het actieve centrum is het gebied van een enzym waaraan het substraat bindt en waar de chemische reactie plaatsvindt die het enzym katalyseert. Het actieve centrum kan voorgesteld worden als een holte in het enzymmolecuul. Aktivt centrum, aktiv yta eller aktivt säte är inom molekylärbiologin den del av ett enzym eller ribozym där substraten binder och den kemiska reaktionen sker. Eventuella kofaktorer binder också till det aktiva centret. Det aktiva centret utgörs generellt sett av en ficka med aminosyror som deltar i igenkänningen av substraten. 活性位点（英語：Active site），又称活化位置，是指一個酵素中具有催化能力與結合的部位。其結構與化學性質可供受質辨識，並與受質結合。活化位置通常是酵素表面上一個類似口袋的區域，內部含有可與特定受質發生反應的殘基。 Активний центр — особлива частина молекули ферменту, що визначає його специфічність і каталітичну активність. In biology and biochemistry, the active site is the region of an enzyme where substrate molecules bind and undergo a chemical reaction. The active site consists of amino acid residues that form temporary bonds with the substrate (binding site) and residues that catalyse a reaction of that substrate (catalytic site). Although the active site occupies only ~10–20% of the volume of an enzyme, it is the most important part as it directly catalyzes the chemical reaction. It usually consists of three to four amino acids, while other amino acids within the protein are required to maintain the tertiary structure of the enzymes. El sitio o centro activo es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser catalizado. La reacción específica que una enzima controla depende de un área de su estructura terciaria. Dicha área se llama el sitio activo y en ella ocurren las actividades con otras moléculas. Debido a esto, el sitio activo puede sostener solamente ciertas moléculas. Las moléculas del sustrato se unen al sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura tridimensional de este es lo que determina la especificidad de las enzimas. En el sitio activo solo puede entrar un determinado sustrato. Dentro del centro activo hay ciertos aminoácidos que intervienen en la unión del sustrato a la enzima y se denominan residuos de unión, mientras que los que participan de forma activa en la transformación 활성 자리(영어: active site) 또는 활성 부위는 생물학에서 효소의 한 부분으로서 기질이 결합하여 화학 반응을 거치는 것을 말한다. 대부분의 효소들은 단백질이나, RNA효소는 리보자임이라고 부른다. 효소의 활성 자리는 대개 갈라진 곳에서 발견되는데 아미노산의 잔기 (리보자임에서는 뉴클레오타이드)가 기질을 인식하는 부분이다. 직접적으로 촉매반응을 하는 잔기를 활성 자리 잔기라고 말한다. O sítio ativo ou centro ativo é a pequena região de uma enzima onde ocorrerá uma reação química. Provém de grupamentos de partes da sequência de aminoácidos. As enzimas são muito específicas para os seus substratos. Esta especificidade se deve à existência, na superfície da enzima, de um local denominado sítio de ligação do substrato. O sítio de ligação do substrato de uma enzima é um arranjo tridimensional de aminoácidos de uma determinada região da molécula, geralmente complementar à molécula do substrato, e ideal espacial e eletricamente para a ligação do mesmo. O sítio de ligação do substrato é capaz de reconhecer inclusive isômeros óticos "D" e "L" de um mesmo composto. Este sítio pode conter um segundo sítio, chamado sítio catalítico ou sítio ativo, ou estar próximo dele; é neste sít

rdfs:seeAlso

dbr:Catalytic_triad

owl:sameAs

n10:019tmv dbpedia-zh:活性位点 dbpedia-ja:活性部位 dbpedia-ru:Активный_центр_фермента dbpedia-pl:Miejsce_aktywne n45: dbr:Active_site dbpedia-fr:Site_actif dbpedia-ar:موقع_نشط dbpedia-es:Sitio_activo dbpedia-it:Sito_attivo wd:Q423026 dbpedia-de:Aktives_Zentrum n84:3vW3c n86:Aktivno_mjesto dbpedia-ca:Zona_activa dbpedia-fa:جایگاه_فعال dbpedia-gl:Sitio_activo dbpedia-da:Aktivt_sæde dbpedia-uk:Активний_центр dbpedia-fi:Aktiivinen_kohta dbpedia-et:Aktiivtsenter dbpedia-sh:Aktivno_mjesto dbpedia-sl:Aktivno_mesto_encima dbpedia-sr:Aktivno_mesto dbpedia-tr:Aktif_bölge dbpedia-he:אתר_פעיל dbpedia-hr:Aktivno_mjesto n100:Ֆերմենտի_ակտիվ_կենտրոն dbpedia-kk:Активті_өзек dbpedia-cs:Aktivní_místo dbpedia-pt:Sítio_ativo dbpedia-ko:활성_자리 dbpedia-sv:Aktivt_centrum

foaf:topic

n6: dbr:Serine_hydrolase dbr:EZH2 dbr:Lichexanthone n8:5-dihydrothiazole dbr:Turnover_number dbr:Metalloprotease_inhibitor dbr:Pyrrolysine dbr:History_of_RNA_biology dbr:Lysine_carboxypeptidase dbr:Protein_metabolism dbr:List_of_types_of_proteins dbr:Targeted_covalent_inhibitors dbr:Cytochrome_d dbr:Lanosterol_14_alpha-demethylase dbr:Surface_charge dbr:Ferulic_acid_decarboxylase dbr:Panus_conchatus dbr:Asciminib dbr:GLRX2 dbr:U4_spliceosomal_RNA dbr:Iphigenia_Photaki n16:-mandelate_dehydrogenase dbr:MEROPS dbr:METAP2 dbr:ADP-ribosylhydrolase dbr:Topicity dbr:4-Aminophenylmercuric_acetate dbr:List_of_examples_of_convergent_evolution dbr:Helicoverpa_zea_nudivirus_2 dbr:CYP2E1 dbr:BI_224436 dbr:PDIA3 dbr:Riboflavin_synthase dbr:Catalytically_competent_protonation_state dbr:Ribonuclease_E dbr:Index_of_genetics_articles dbr:Glossary_of_biology dbr:PIN_domain dbr:YgbB_N_terminal_protein_domain dbr:Archaeosortase dbr:AMPA_receptor_positive_allosteric_modulator dbr:P4HB dbr:Papain dbr:Discovery_and_development_of_ACE_inhibitors dbr:Sequence_analysis dbr:IDH1 dbr:Iproniazid dbr:Homology_modeling dbr:Ubiquitin dbr:ERCC6 dbr:Heparanase n34:home dbr:Argininosuccinate_synthase n35:4-cyclohexadiene-1-carboxylate_synthase dbr:Transketolase dbr:PEPD dbr:Hepatitis_C_virus dbr:PON1 dbr:Glutathione_S-transferase dbr:Renin_inhibitor dbr:T7_DNA_polymerase dbr:Planarian_secretory_cell_nidovirus dbr:Cre_recombinase dbr:Proteorhodopsin dbr:Fructose-bisphosphate_aldolase dbr:Papain-like_protease dbr:ABM_domain dbr:UniProt dbr:Crotoxin dbr:Acetylene_hydratase dbr:Histidinol_dehydrogenase dbr:Histidine_decarboxylase dbr:Allosteric_regulation dbr:Neutral_mutation dbr:Microsomal_epoxide_hydrolase dbr:Prostaglandin-endoperoxide_synthase_2 dbr:Nitrilase dbr:SitEx dbr:Hin_recombinase dbr:4-hydroxybenzoate_3-monooxygenase n37:_picolinate dbr:HUH-tag dbr:Binucleating_ligand dbr:Three-finger_toxin dbr:Discovery_and_development_of_statins dbr:Harold_Basch dbr:4-aminobutyrate_transaminase dbr:Cholesterol_oxidase dbr:Peroxidase dbr:Uric_acid dbr:Discovery_and_development_of_non-nucleoside_reverse-transcriptase_inhibitors dbr:Autophosphorylation dbr:Epitranscriptome dbr:Discovery_and_development_of_direct_thrombin_inhibitors dbr:Discovery_and_development_of_dipeptidyl_peptidase-4_inhibitors dbr:Mofezolac dbr:Pacifastin dbr:Citrate_synthase_family dbr:Discovery_and_development_of_cyclooxygenase_2_inhibitors dbr:Actin dbr:Discovery_and_development_of_bisphosphonates dbr:Retroviral_aspartyl_protease dbr:PDE3_inhibitor dbr:Vinculin dbr:Ornithine_decarboxylase dbr:Sphingomyelin_phosphodiesterase dbr:C3orf38 dbr:Discovery_and_development_of_HIV-protease_inhibitors dbr:Sequence_alignment dbr:Ubiquitin-conjugating_enzyme dbr:PDK2 dbr:Uncompetitive_inhibition dbr:Chorismate_synthase dbr:Aldehyde_dehydrogenase dbr:Fukui_function dbr:Collapsin_response_mediator_protein_family dbr:Tyrosine_hydroxylase dbr:Scytalidopepsin_B dbr:Hydrogenase_maturation_protease_family dbr:Lipoxygenase dbr:Antioxidant dbr:Formate–tetrahydrofolate_ligase dbr:Trypsin n40: dbr:Malonyl-CoA_decarboxylase dbr:Malonic_acid dbr:Formate_C-acetyltransferase dbr:Cyclodeaminase_domain dbr:Kazal_domain dbr:Tay–Sachs_disease dbr:21-Hydroxylase dbr:Abiogenesis dbr:Reuptake_inhibitor dbr:Vaborbactam dbr:Matrix_metalloproteinase dbr:XOL-1_Switch_protein_N-terminal_domain dbr:Alpha-galactosidase dbr:Catechol_oxidase dbr:Mupirocin dbr:Homing_endonuclease dbr:Enzymatic_biofuel_cell dbr:Azadithiolate_cofactor dbr:Glyceraldehyde_3-phosphate_dehydrogenase dbr:Evolution_of_metal_ions_in_biological_systems dbr:NiFe_hydrogenase dbr:Noxiustoxin dbr:Major_urinary_proteins dbr:Choline_kinase dbr:Oxamic_acid dbr:Discovery_and_development_of_gastrointestinal_lipase_inhibitors dbr:Discovery_and_development_of_phosphodiesterase_5_inhibitors dbr:Nitrite_reductase dbr:Active_center dbr:CHAP_domain dbr:Oxaloacetate_decarboxylase n42: dbr:Jan_Aaseth dbr:Farnesyl-diphosphate_farnesyltransferase dbr:Creatine_kinase dbr:Nickel_superoxide_dismutase dbr:Luciferase dbr:Glycomimetic dbr:SEP15 dbr:GSTZ1 dbr:Polygalacturonase dbr:Steroid_Delta-isomerase dbr:Carbonic_anhydrase dbr:Procollagen-proline_dioxygenase dbr:Molybdenum dbr:Silver_nanoparticle dbr:Plasmepsin dbr:Biliverdin_reductase dbr:Dihydrodipicolinate_synthase dbr:Chymopapain dbr:Metabolism dbr:SET_domain n43:B4_tRNA-binding_domain dbr:Zanamivir dbr:Cathepsin_E dbr:Diffusion-limited_enzyme dbr:Zinc dbr:Isopentenyl-diphosphate_delta_isomerase dbr:Substrate_inhibition_in_bioreactors dbr:Isopenicillin_N_synthase dbr:Uterotonic dbr:EPSP_synthase dbr:TXN2 dbr:HslVU dbr:L-type_calcium_channel dbr:Allosteric_enzyme dbr:Twister_ribozyme dbr:Astacin dbr:Manganese_peroxidase dbr:Metal_carbonyl_hydride dbr:Beta-propeller_phytase dbr:Caspase-9 dbr:Beta-lactamase_inhibitor_protein dbr:Activation_energy dbr:Beta-ketoacyl-ACP_synthase dbr:Nucleic_acid_tertiary_structure dbr:Glucokinase dbr:Granzyme_B dbr:GABAA_receptor dbr:Nickel dbr:Sterol_14-demethylase dbr:Fungal_ribotoxin dbr:Pepsin dbr:PYGL dbr:Nuclease dbr:TRNA-intron_endonuclease dbr:DNA-3-methyladenine_glycosylase dbr:InterPro dbr:Baeyer–Villiger_oxidation dbr:Haemadin n46:_Richardson dbr:Michaelis–Menten_kinetics dbr:Succinate_dehydrogenase dbr:Active_sites dbr:Diguanylate_cyclase dbr:Acetyl-CoA_carboxylase n47:_synthase dbr:Sulfenic_acid dbr:Kinetic_isotope_effects_of_RuBisCO dbr:SOD2 n49:_reductase dbr:Pyruvate_dehydrogenase dbr:Molybdenum_in_biology dbr:Uracil-DNA_glycosylase dbr:Nitrogen_fixation n51:_Battersby dbr:Manganese dbr:Trefoil_knot_fold dbr:Chemical_reaction dbr:Neopullulanase dbr:SH3_domain dbr:Cyclodipeptide_synthases dbr:Acyl-protein_thioesterase dbr:Allantoicase dbr:Presenilin dbr:Dimethylargininase dbr:Squalene-hopene_cyclase dbr:Collagenase dbr:Phenylalanine_ammonia-lyase dbr:Squalene_monooxygenase dbr:Cyanase dbr:Gelonin dbr:Demethylation dbr:Ornithine_aminotransferase dbr:Myrosinase dbr:U6_spliceosomal_RNA dbr:CYP17A1 dbr:Phosphatase dbr:Proctolin dbr:Leucyl_aminopeptidase dbr:Oligopeptidase dbr:EAL_domain dbr:Convergent_evolution dbr:Nucleic_acid_quaternary_structure dbr:Biocatalysis dbr:Zymogen dbr:Exopolyphosphatase dbr:Sugar_phosphates dbr:AP_endonuclease n53:_reductase dbr:Mycolactone dbr:Serine_C-palmitoyltransferase n54:guanido_phosphotransferase_family dbr:Serine_dehydratase dbr:Amy_Rosenzweig dbr:Azotobacter_vinelandii dbr:Transcription_factor_II_B dbr:PDZ_domain dbr:Adenine_phosphoribosyltransferase dbr:Kanamycin_kinase dbr:Glutamic_protease dbr:Kanamycin_nucleotidyltransferase dbr:MMP3 dbr:Iodothyronine_deiodinase n56:EcoRII dbr:Iodotyrosine_deiodinase dbr:Biomolecular_engineering dbr:Condensation_domain dbr:Glutathione_synthetase dbr:Idelalisib dbr:Flavocytochrome_c_sulfide_dehydrogenase dbr:Metalloprotein dbr:RNA_polymerase_II_holoenzyme dbr:Seminal_RNase dbr:Narlaprevir dbr:Aspartic_protease n58:-phosphate_synthase dbr:Aldolase_C dbr:George_Huntly_Lorimer dbr:Tyrosine—tRNA_ligase dbr:UDP-3-O-N-acetylglucosamine_deacetylase dbr:Type_I_topoisomerase dbr:Pyridoxine_5′-phosphate_oxidase dbr:RuBisCO dbr:ATP_citrate_synthase dbr:RNase_MRP dbr:Siglec dbr:ATP_phosphoribosyltransferase dbr:Fluorescence_recovery_protein dbr:Filamentous_carbon dbr:Death_regulator_Nedd2-like_caspase dbr:Directed_evolution dbr:Oxyanion_hole n59:asparagine_amidase dbr:Alpha-tubulin_N-acetyltransferase dbr:Binding_pocket dbr:Myeloperoxidase dbr:3-Hydroxy-3-methylglutaryl-CoA_lyase dbr:Paclobutrazol dbr:Polyketide_synthesis_cyclase_family n60: dbr:Catalase dbr:Aureusidin_synthase dbr:Prokaryotic_DNA_replication dbr:N-acetyltransferase dbr:ENO3 dbr:Bioinorganic_chemistry dbr:Gamma_secretase dbr:Ars_operon dbr:Cyclin-dependent_kinase dbr:Isothiazolinone dbr:PA_clan_of_proteases dbr:List_of_cocaine_analogues dbr:Uroporphyrinogen_III_synthase dbr:UDP-glucose_4-epimerase dbr:Asparagine_peptide_lyase dbr:Carbamoyl_phosphate_synthetase dbr:Enzyme_catalysis dbr:3C-like_protease dbr:Subtilisin dbr:DsbC_protein_family dbr:Asparagine_endopeptidase dbr:Catalytic_triad dbr:UBE2Z dbr:RPE65 dbr:Flippin–Lodge_angle dbr:Acetylcholinesterase dbr:Macrophomic_acid dbr:Adenosine_triphosphate wikipedia-en:Active_site n61: dbr:UCK2 dbr:Energy_applications_of_nanotechnology dbr:Malate_synthase dbr:Long-chain-fatty-acid—CoA_ligase dbr:Polaribacter dbr:Monoamine_oxidase_A dbr:Serine_protease dbr:Propionyl-CoA dbr:Galactokinase dbr:PLD3 n63:this dbr:Branched-chain_alpha-keto_acid_dehydrogenase_complex dbr:Philippe_Sautet dbr:Group_12_element dbr:Phosphofructokinase_1 dbr:TOP1 n64: dbr:Meganuclease dbr:Phosphodiesterase_2 n65:2-epoxide_hydrolase dbr:GABAA_receptor_positive_allosteric_modulator dbr:Phosphoenolpyruvate_carboxylase dbr:Phosphoenolpyruvate_mutase dbr:Amidophosphoribosyltransferase dbr:ABHD12 dbr:Competitive_inhibition dbr:Clostridium_difficile_toxin_A dbr:Thiol dbr:Anthranilate_phosphoribosyltransferase dbr:Receptor_antagonist dbr:Firefly_luciferase dbr:L-amino-acid_oxidase dbr:Marcin_Hoffmann dbr:Cyclin dbr:Artificial_enzyme dbr:Cyclic_guanosine_monophosphate dbr:Ribonuclease_H dbr:Mixed_inhibition dbr:Oxidative_folding dbr:Citrate_synthase dbr:Chemoproteomics dbr:Homoserine_dehydrogenase dbr:Non-competitive_inhibition dbr:IMP_cyclohydrolase dbr:DNA dbr:Nucleoside-phosphate_kinase dbr:TMEM211 dbr:HIPK2 dbr:Biotin_carboxylase dbr:Glutaryl-CoA_dehydrogenase dbr:Metal-binding_protein dbr:Lipoprotein_lipase dbr:Protein_primary_structure dbr:Phosphopentose_epimerase dbr:XDNA dbr:Nuclease_S1 n69: dbr:Protein_biosynthesis dbr:Proteasome dbr:Protein dbr:USP27X dbr:Protein_kinase_C dbr:Protein_family dbr:Protein_structure_prediction dbr:YjeF_N_terminal_protein_domain dbr:Imatinib dbr:Dihydrofolate_reductase dbr:Protein_C dbr:SERCA dbr:Lanosterol_synthase dbr:Phosphoinositide_phospholipase_C dbr:Ribosome dbr:USP18 dbr:Intramembrane_protease dbr:Cysteine_protease dbr:Phosphoglycerate_mutase dbr:Thermomyces_lanuginosus dbr:Thimet_oligopeptidase dbr:L-ornithine_N5_monooxygenase dbr:Phosphoglucomutase dbr:AEBSF dbr:Aspartoacylase dbr:MTAP dbr:Formylmethanofuran—tetrahydromethanopterin_N-formyltransferase dbr:L-isoaspartyl_methyltransferase dbr:Formylglycine-generating_enzyme dbr:Substrate_channeling dbr:Triosephosphate_isomerase dbr:Dihydrolipoamide_dehydrogenase dbr:Dendrimer dbr:Fumarase dbr:Beta-propeller n56:_David_Britt dbr:Bisphosphoglycerate_mutase dbr:Protein_function_prediction dbr:Capping_enzyme dbr:Condensation_polymer dbr:Derepression dbr:Carbon_monoxide_dehydrogenase dbr:Activity-based_proteomics dbr:Chlornaltrexamine dbr:Cystathionine_beta-lyase dbr:Iron–nickel_clusters dbr:Phosphoribulokinase dbr:Functional_site dbr:DNA_polymerase_I dbr:Chalcone_synthase dbr:Cimetidine dbr:Aconitase dbr:Thioredoxin_fold n80:Met_metabolism_PLP-dependent_enzyme_family dbr:Diaminopimelate_epimerase dbr:Naphthoate_synthase dbr:Inorganic_pyrophosphatase dbr:Tafazzin dbr:Coenzyme-B_sulfoethylthiotransferase dbr:MAPK_phosphatase dbr:NT5C dbr:Nerve_agent dbr:Jonathan_Stamler dbr:Acetoacetate_decarboxylase dbr:Enzyme_kinetics dbr:Isomerase dbr:Degradosome dbr:Drug_discovery dbr:Alpha_amylase_inhibitor n82:5-epimerase dbr:Hugh_Stott_Taylor dbr:Meir_Wilchek dbr:RNA_world dbr:Frameshift_mutation n83: dbr:Glycogen_synthase dbr:Tannase dbr:Phospholipase_D dbr:Cytochrome_P450_engineering dbr:Casein_kinase_1_isoform_epsilon dbr:TIM_barrel dbr:Enzyme_inhibitor dbr:Enzyme dbr:Glycogen_debranching_enzyme dbr:Epistasis dbr:Primer_dimer dbr:HIV-1_protease dbr:Tissue_transglutaminase dbr:Alpha-2-Macroglobulin dbr:Acetyl-CoA_synthetase dbr:Clavulanic_acid dbr:Molybdopterin_synthase dbr:Protein_complex dbr:Glycoside_hydrolase_family_44 dbr:PGAM2 dbr:Inositol-trisphosphate_3-kinase dbr:IRAK1 dbr:Tyrosinase dbr:Polyphenol_oxidase dbr:Cutinase dbr:Heterogeneous_catalysis dbr:Glycoside_hydrolase_family_24 dbr:Biosynthesis_of_doxorubicin dbr:Protein_active_site dbr:Transcription_preinitiation_complex n85: dbr:Immobilized_enzyme dbr:Protein_phosphatase_2 dbr:PETase dbr:Cofactor_engineering dbr:Beer_chemistry dbr:Catalytic_site dbr:Aminoacylase dbr:Sucrase-isomaltase dbr:IRGs dbr:Mary_Jo_Ondrechen n102:_N-terminal dbr:Enoyl-CoA_hydratase dbr:Serpin dbr:General_anaesthesia dbr:Enzyme_Function_Initiative dbr:Catalytic_domain dbr:TP53-inducible_glycolysis_and_apoptosis_regulator dbr:Enoyl_CoA_isomerase dbr:Isocitrate_dehydrogenase dbr:Catalytic_centre dbr:Index_of_biology_articles dbr:Phosphoenolpyruvate_carboxykinase dbr:Isocitrate_epimerase dbr:Index_of_biochemistry_articles dbr:SSI_protease_inhibitor dbr:Branched-chain_amino_acid_aminotransferase dbr:Urease dbr:Pesampator dbr:Thymidine_phosphorylase n107: dbr:Glycoside_hydrolase_family_97 n108: dbr:Adenylosuccinate_lyase dbr:Murburn_concept dbr:Isozyme dbr:Small_molecule dbr:OXCT1

foaf:depiction

n17:jpg n18:png n19:svg n20:svg n21:png n22:png n23:svg n24:svg n25:png n26:svg n27:jpg n29:png n30:png n50:gif

wdrs:describedby

n4:Enzyme_inhibitor n4:Enzyme_kinetics n33:Fungi n4:Tryptophan n4:Enzyme_catalysis n4:Amino_acid n4:Drug_discovery n4:Nucleophilic_substitution n4:Thioester n4:Cysteine n4:Neurotransmitter n4:Vitamins n33:Amino_acid n4:Malonyl-CoA n4:Arginine n4:Oxygen n33:Biology n33:Redox n4:Enzyme n4:Activation_energy n4:Electrostatic n4:Hydroxide n4:Fungi n4:Reactive_oxygen_species n4:Catalytic_triad n4:Acyl_group n4:Alcohol_dehydrogenase n4:Synapse n4:Phosphorus n4:Region

dct:subject

dbc:Catalysis dbc:Enzymes dbc:All_articles_lacking_sources dbc:Articles_lacking_sources_from_June_2009

dbo:wikiPageID

188688

dbo:wikiPageRevisionID

1124413664

dbo:wikiPageWikiLink

dbr:Fluorine dbr:Binding_site dbr:Azole dbr:Oxyanion n12: dbr:Hugh_Stott_Taylor dbr:Acetylcholine dbr:Carboxylic_acid dbr:Acetyl-CoA_carboxylase dbr:Methyl_group dbr:Phenylalanine dbr:Hydrogen_fluoride dbr:Action_potential dbr:Ergosterol dbr:Phosphorus dbr:Hydrogen_bonds dbr:Tertiary_structure dbr:Serine_protease dbr:Mutation n36: dbr:Amino_acid dbr:Malonyl-CoA dbr:Polarizability dbr:Electrostatic dbr:Guanidine dbr:Peptidoglycan dbr:Epoxides dbr:Competitive_inhibition dbr:Metal_ions_in_aqueous_solution dbr:Stereoisomerism dbr:Hydride dbr:Cell_wall dbr:Proline dbr:Thioester dbr:Chemical_polarity dbr:Chemical_reaction dbr:Hydrolysis dbr:Residence_time dbr:Activation_energy dbr:Neurotoxin dbr:Tyrosine dbr:Choline dbr:Heme_group dbr:Peptide_bond dbr:Physostigmine dbr:DNA_replication dbr:Diisopropyl_fluorophosphate dbr:Cyclohexanedione dbr:Chemical_specificity dbr:SitEx dbr:Serine dbr:Intermolecular_force dbr:DD-transpeptidase dbr:Free_radical dbr:Lock_and_key_model dbr:Thermodynamic_activity dbr:Penicillin dbr:Nucleophile dbr:Glutamine dbr:Oxidation dbr:Organic_redox_reaction dbr:HIV-1_protease dbr:Chymotrypsin dbr:Histidine dbr:Nucleophiles dbr:Amine dbr:Carboxylation dbr:Hydroxide dbr:Proteins dbr:Protein_kinase dbr:Glutathione n48: dbr:Alcohol_dehydrogenase dbr:Acetate dbr:Asphyxia dbr:Glycine dbr:Reaction_rate dbr:Enzyme_kinetics n40: dbr:Entropy dbr:Hydrophobic_interaction dbr:Synapse dbr:Cation dbr:Sterol dbr:Glutathione_reductase dbr:Enzyme_substrate dbr:Carboxylate dbr:Tryptophan dbr:Catalytic_triad dbr:Lanosterol_14_alpha-demethylase n57: dbr:Nervous_system dbr:Nicotinamide_adenine_dinucleotide_phosphate dbr:Solvation dbr:Acetylcholinesterase dbr:Ethanol dbr:Hydrogen dbr:Amide dbr:Acyl_group dbr:Protein_folding dbr:Acetyl-CoA dbr:Protein_quaternary_structure dbr:Pancreatic_juice dbr:Electron_donor dbr:Methylglucoside dbr:Vitamins dbr:Drug_discovery dbr:Hydrogen_bond dbr:Cytochrome_C dbr:Semiquinone dbr:Nucleophilic_substitution dbr:Electron_acceptor dbr:PH dbc:Catalysis dbr:Carbonyl_group dbr:AIDS dbr:Flavin_adenine_dinucleotide dbr:Arginine dbr:Fungi dbc:Enzymes dbr:Ionization_energy dbr:Van_der_Waals_force dbr:Glutamate dbr:Chemical_equilibrium dbr:Acid_dissociation_constant dbr:Chloride_channel dbr:Cysteine dbr:Cysteine_protease dbr:DNA_polymerase n70:svg n71:png dbr:Redox n72:svg n73:svg n74:PNG n75:jpg n76:svg n77:png dbr:NADH dbr:Non-competitive_inhibition dbr:Muscular_contraction dbr:Regulatory_site dbr:Polypeptides dbr:Oxygen dbr:Aspartate dbr:Phosphatase dbr:Adenosine_triphosphate dbr:Electrophile dbr:Halogen dbr:Molecular_orbital dbr:Induced_fit dbr:Protons dbr:4-alpha-glucanotransferase dbr:Electronegativity dbr:Hermann_Emil_Fischer dbr:Enzyme_catalysis dbr:Saquinavir dbr:Enzyme dbr:Enzyme_inhibitor dbr:Neurotransmitter dbr:Nitrogen dbr:Turgor_pressure n64: dbr:Aspartic_protease dbr:Thiol dbr:Hydroxyl_group dbr:Reactive_oxygen_species dbr:Biochemistry dbr:Biology dbr:Disulphide_bond

foaf:isPrimaryTopicOf

wikipedia-en:Active_site

prov:wasDerivedFrom

n14:0

n62:hypernym

dbr:Region

dbo:abstract

Aktivní místo (též aktivní centrum) je oblast enzymu, kde dochází k enzymatické reakci. Je to místo ve struktuře enzymu, kam se váží substráty a kde jsou přeměňovány na produkty. Aktivní místo bývá umístěno na povrchu enzymové molekuly, neboť musí být volně přístupné pro přistupující substráty. Obvykle mívá tvar mělké prohlubně, štěrbiny nebo jamky. Vyskytují se zde katalyticky aktivní aminokyselinové zbytky. Tyto funkční skupiny jsou přesně prostorově rozmístěné a nacházejí se ve vzájemné blízkosti, ač původně mohly ležet na odlišných koncích polypeptidového řetězce enzymu. Některé funkční skupiny se podílejí na vlastní katalýze (katalytické centrum), jiné umožňují vazbu substrátu (vazebné centrum) a další vytvářejí vhodné chemické prostředí pro průběh reakce. Součástí aktivního centra mohou být pevně vázané prosthetické skupiny enzymu (například ionty kovů u metaloenzymů) nebo volně vázané koenzymy, které mohou volně přecházet mezi apoenzymy. هو جزء صغير من الانزيم، يتشكل من عدد، نوع، ترتيب الأحماض الامنية المحددة وراثيا، حيث يتشكل من موقعين موقع تثبيت(احماض امنية تقوم بتثبيت الركيزة عن طريق تشكيل روابط كميائية غير تكافؤية) ومجموعة من الاحماض الامنية تقوم باجراء التفاعل , وتشكل موقع التفاعل حيث ان الجذور الكيميائية الحرة تتوافق بنيويا من المجاميع الكيميائية للركيزة. Aktivt centrum, aktiv yta eller aktivt säte är inom molekylärbiologin den del av ett enzym eller ribozym där substraten binder och den kemiska reaktionen sker. Eventuella kofaktorer binder också till det aktiva centret. Det aktiva centret utgörs generellt sett av en ficka med aminosyror som deltar i igenkänningen av substraten. Det aktiva centret är oftast upp en mycket liten del av enzymets totala volym. Resten av enzymet behövs för att skapa de tredimensionella förutsättningarna för det aktiva centret. Förutom de atomer som krävs för att skapa det aktiva centret får inte för många onödiga atomer finnas i närheten, eftersom det kan medföra steriskt hinder. Resten av enzymet kan i många fall även för reglera dess aktivitet, binda till andra enzym eller transportera substrat till det aktiva centret. Als aktives Zentrum (engl. active site) bezeichnet man in der Chemie diejenigen Stellen eines Katalysators, an denen die katalysierte Reaktion stattfindet. Vergleichbar wird der Begriff in der Biologie auf Enzyme als Biokatalysatoren verwendet. Het actieve centrum is het gebied van een enzym waaraan het substraat bindt en waar de chemische reactie plaatsvindt die het enzym katalyseert. Het actieve centrum kan voorgesteld worden als een holte in het enzymmolecuul. Het actieve centrum is gevormd naar analogie van de structuur van het substraat. Als gevolg hiervan kunnen de meeste enzymen alleen een interactie aangaan met een specifiek substraatmolecuul. Deze specificiteit wordt bepaald door de ruimtelijke ordening van aminozuren binnen het actieve centrum. Sommige enzymen moeten binden met bepaalde cofactoren om hun passende structuur aan te nemen of om een redoxreactie mogelijk te maken. In het actieve centrum bevinden zich residuen (bepaalde aminozuren binnen de polypeptideketen) die tijdelijk bindingen aangaan met het substraat. Het substraat wordt daardoor herkend en vastgehouden. Daarnaast zijn er residuen die de reactie van het substraat katalyseren. Dit zijn de residuen van de zogenaamde katalytische triade. Het actieve centrum kan een reactie meermaals katalyseren, omdat de residuen aan het einde van de reactie onveranderd zijn. De residuen kunnen tijdens de reactie veranderen, maar na afloop worden ze geregenereerd. Le site actif désigne en catalyse la partie du catalyseur qui va interagir avec le(s) substrat(s) pour former le(s) produit(s). Cette notion concerne tous les types de catalyseurs, mais on l'associe généralement aux enzymes. Le site actif des catalyseurs fait l'objet d'études poussées dans le cadre de la recherche de nouveaux catalyseurs et de l'étude des mécanismes réactionnels en biochimie.. Or, si la structure du site actif est modifié, la catalyse ne peut avoir lieu. Il sito attivo (o centro attivo) di un catalizzatore o di un enzima è la porzione di molecola direttamente implicata nel processo di catalisi e nella formazione dei legami con i reagenti. El sitio o centro activo es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser catalizado. La reacción específica que una enzima controla depende de un área de su estructura terciaria. Dicha área se llama el sitio activo y en ella ocurren las actividades con otras moléculas. Debido a esto, el sitio activo puede sostener solamente ciertas moléculas. Las moléculas del sustrato se unen al sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura tridimensional de este es lo que determina la especificidad de las enzimas. En el sitio activo solo puede entrar un determinado sustrato. Dentro del centro activo hay ciertos aminoácidos que intervienen en la unión del sustrato a la enzima y se denominan residuos de unión, mientras que los que participan de forma activa en la transformación química del sustrato se conocen como residuos catalíticos.​​ El acoplamiento es tal que E. Fisher (1894) enunció: "el sustrato se adapta al centro activo o catalítico de una enzima como una llave a una cerradura". Sin embargo, estudios posteriores han confirmado que el sitio activo es mucho más versátil y dinámico que el ojo de una cerradura.​ O sítio ativo ou centro ativo é a pequena região de uma enzima onde ocorrerá uma reação química. Provém de grupamentos de partes da sequência de aminoácidos. As enzimas são muito específicas para os seus substratos. Esta especificidade se deve à existência, na superfície da enzima, de um local denominado sítio de ligação do substrato. O sítio de ligação do substrato de uma enzima é um arranjo tridimensional de aminoácidos de uma determinada região da molécula, geralmente complementar à molécula do substrato, e ideal espacial e eletricamente para a ligação do mesmo. O sítio de ligação do substrato é capaz de reconhecer inclusive isômeros óticos "D" e "L" de um mesmo composto. Este sítio pode conter um segundo sítio, chamado sítio catalítico ou sítio ativo, ou estar próximo dele; é neste sítio ativo que ocorre a reação enzimática. La zona activa és la regió de l'enzim a la que s'uneix el substrat bioquímic per a ser catalitzat o experimentar una altra reacció química. La majoria dels enzims són proteïnes però també hi ha enzims d'ARN que s'anomenen ribozims. La zona activa d'un enzim es troba generalment en una butxaca que està revestida per residus d'aminoàcids (o nucleòtids en els ribozims) que participen en el reconeixement del substrat. Els residus que participen directament en el mecanisme de reacció catalítica es denominen residus de la zona activa.La reacció específica que un enzim controla depèn d'una àrea de la seva estructura terciària. Aquesta àrea s'anomena zona activa i en ella ocorren les activitats amb altres molècules. Per aquest motiu la zona activa pot sostenir només certes molècules. Les molècules del substrat bioquímic s'uneixen a la zona activa on es produeix la catàlisi. L'estructura tridimensional de la zona activa és la que determina l'especificitat dels enzims. En la zona activa només pot entrar un determinat substrat (ni tan sols els seus isòmers). L'acoblament és de tal manera que E. Fisher (1894) enuncià: "el substrat s'adapta al centre actiu o catalític d'un enzim com una clau a un pany". In biology and biochemistry, the active site is the region of an enzyme where substrate molecules bind and undergo a chemical reaction. The active site consists of amino acid residues that form temporary bonds with the substrate (binding site) and residues that catalyse a reaction of that substrate (catalytic site). Although the active site occupies only ~10–20% of the volume of an enzyme, it is the most important part as it directly catalyzes the chemical reaction. It usually consists of three to four amino acids, while other amino acids within the protein are required to maintain the tertiary structure of the enzymes. Each active site is evolved to be optimised to bind a particular substrate and catalyse a particular reaction, resulting in high specificity. This specificity is determined by the arrangement of amino acids within the active site and the structure of the substrates. Sometimes enzymes also need to bind with some cofactors to fulfil their function. The active site is usually a groove or pocket of the enzyme which can be located in a deep tunnel within the enzyme, or between the interfaces of multimeric enzymes. An active site can catalyse a reaction repeatedly as residues are not altered at the end of the reaction (they may change during the reaction, but are regenerated by the end). This process is achieved by lowering the activation energy of the reaction, so more substrates have enough energy to undergo reaction. Активний центр — особлива частина молекули ферменту, що визначає його специфічність і каталітичну активність. 活性位点（英語：Active site），又称活化位置，是指一個酵素中具有催化能力與結合的部位。其結構與化學性質可供受質辨識，並與受質結合。活化位置通常是酵素表面上一個類似口袋的區域，內部含有可與特定受質發生反應的殘基。 В биологии активный центр — это область фермента, где молекулы субстрата связываются и подвергаются химической реакции. Активный центр состоит из аминокислотных остатков, которые образуют временные связи с субстратом (сайт связывания), и остатков, которые катализируют реакцию этого субстрата (каталитический сайт). Хотя активный центр занимает только ~ 10-20 % от объёма фермента он является наиболее важной частью, поскольку он непосредственно катализирует химическую реакцию. Обычно активный центр состоит из трех-четырех аминокислот, в то время как другие аминокислоты в белке необходимы для поддержания его третичной структуры. Каждый активный центр эволюционно развивался для оптимизации связывания с конкретным субстратом и катализирования конкретной реакции, что приводит к высокой специфичности ферментов. Эта специфичность определяется расположением аминокислот в активном центре и структурой субстратов. Иногда ферментам также необходимо связываться с некоторыми кофакторами для выполнения своей функции. Активный центр обычно представляет собой бороздку или карман у фермента, которые могут располагаться в глубоком туннеле внутри фермента или в межфазных границах у мультимерных ферментов. Активный центр может повторно катализировать реакцию, поскольку его аминокислотные остатки не изменяются в конце реакции (они могут изменяться во время реакции, но регенерируются к её концу). Этот процесс достигается за счет снижения энергии активации реакции, поэтому большее количество субстратов имеет достаточно энергии для прохождения реакции. 활성 자리(영어: active site) 또는 활성 부위는 생물학에서 효소의 한 부분으로서 기질이 결합하여 화학 반응을 거치는 것을 말한다. 대부분의 효소들은 단백질이나, RNA효소는 리보자임이라고 부른다. 효소의 활성 자리는 대개 갈라진 곳에서 발견되는데 아미노산의 잔기 (리보자임에서는 뉴클레오타이드)가 기질을 인식하는 부분이다. 직접적으로 촉매반응을 하는 잔기를 활성 자리 잔기라고 말한다. Miejsce aktywne, centrum aktywne, centrum katalityczne – część cząsteczki, która jest bezpośrednio zaangażowana w reakcji chemicznej. W przypadku prostych cząsteczek, takich jak np. kwasy nieorganiczne w reakcję zaangażowana jest cała cząsteczka. W przypadkudużych i złożonych cząsteczek, takich jak np. enzymy, polimery syntetyczne i niektóre rozbudowane związki metaloorganiczne, tylko niewielka część cząsteczki jest rzeczywiście zaangażowana w reakcję, a jej reszta pozostaje bierna. 分子生物学における活性部位（かっせいぶい、英: active site）は、基質が結合し化学反応が進む酵素の部位のことである。多くの酵素はタンパク質からできているが、リボザイムと呼ばれるリボ核酸でできた酵素も存在する。酵素の活性部位は、基質の認識に関わるアミノ酸（又は核酸）が並んだ溝又はポケットで見られる。触媒反応に直接関わる残基は、活性部位残基と呼ばれる。

dbo:thumbnail

n38:300

dbp:caption

Diagram of the induced fit hypothesis Hydrophobic and hydrophilic groups tend to assemble with the same kind of molecules. Hydrogen bond between two water molecules. Van der Waals force between two acetone molecules. The lower acetone molecule contains a partially negative oxygen atom that attracts partially positive carbon atom in the upper acetone. Positively charged sodium ion and negatively charged fluoride ion attract each other to form sodium fluoride under electrostatic interaction. Diagram of the lock and key hypothesis

dbp:direction

horizontal vertical

dbp:image

Inducedfit080.png Lock and key.png Cartoon of protein hydrophobic interaction.jpg Acetone dipole-dipole.svg Hydrogen-bonding-in-water-2D.png NaF.gif

dbp:width

300 200

dbo:wikiPageLength

41233

dbp:wikiPageUsesTemplate

dbt:PDB dbt:Portal dbt:Rp dbt:See_also dbt:Multiple_image dbt:Reflist dbt:ISBN dbt:Commons_category dbt:Enzymes dbt:Short_description dbt:Main