About: Septin   Goto Sponge  NotDistinct  Permalink

An Entity of Type : yago:Procedure101023820, within Data Space : wasabi.inria.fr associated with source document(s)

Septins are a group of GTP-binding proteins expressed in all eukaryotic cells except plants. Different septins form protein complexes with each other. These complexes can further assemble into filaments, rings and gauzes. Assembled as such, septins function in cells by localizing other proteins, either by providing a scaffold to which proteins can attach, or by forming a barrier preventing the diffusion of molecules from one compartment of the cell to another, or in the cell cortex as a barrier to the diffusion of membrane-bound proteins.

AttributesValues
type
label
  • Septin
  • Septina
  • Septina
  • Septina
  • セプチン
comment
  • Septinas são proteínas que atuam no estágio final da divisão celular. Foram descobertas em 1970 por Leland H. Hartwell em estudos de fungos na fase da citocinese. O radical "sept" foi adotado para lembrar a formação do septo, que faz o estrangulamento no final da divisão, separando em duas partes o conteúdo citoplasmático. Resultados laboratoriais revelaram quatro mutantes que impediam a ocorrência natural da citocinese a certas temperaturas. Os genes correspondentes representam as quatro primeiras septinas, ScCDC3, ScCDC10, ScCDC11 e ScCDC12.
  • Septins are a group of GTP-binding proteins expressed in all eukaryotic cells except plants. Different septins form protein complexes with each other. These complexes can further assemble into filaments, rings and gauzes. Assembled as such, septins function in cells by localizing other proteins, either by providing a scaffold to which proteins can attach, or by forming a barrier preventing the diffusion of molecules from one compartment of the cell to another, or in the cell cortex as a barrier to the diffusion of membrane-bound proteins.
  • Septinak lotura duten proteinak dira eta Zelula eukariotoetako (landare zelulak ezik) zitoeskeletoaren laugarren osagai kontsideratzen dira. Septina desberdinek proteina konplexuak osaratzen dituzte eta gainerako zuntzekin elkartuz eraztun antzeko egiturak eratzen dituzte.
  • Las septinas (del inglés "septins"), consideradas el cuarto componente del citoesqueleto,​ fueron descritas en levaduras gemantes de Saccharomyces cerevisiae como filamentos en el cuello de la levadura madre, estas observaciones fueron realizadas durante estudios de control genético del ciclo de división celular.​ Proteínas con secuencias homólogas han sido identificadas en células eucariotas desde levaduras hasta animales incluyendo al hombre, pero no han sido descritas en plantas.​ En bacterias, las paraseptinas son proteínas relacionadas con las septinas, estas últimas se especula que fueron adquiridas por las células eucariotas por transferencia lateral de bacterias.​ El número de genes que codifican para septinas varía ampliamente entre los diferentes organismos, por ejemplo para Caen
  • セプチン（英: septin）は、植物以外の全ての真核生物で発現しているGTP結合タンパク質である。さまざまなセプチンが互いに結合し、タンパク質複合体を形成する。こうした複合体はさらにフィラメント、リング、ガーゼ状の構造へと組み立てられ、他のタンパク質を局在させる機能を果たす。こうした局在化は、他のタンパク質が接着する足場を提供する、細胞のある区画から他の区画への分子の拡散を防ぐ障壁を形成する、もしくは細胞皮質で膜結合タンパク質の拡散を防ぐ障壁となる、といった手法で行われる。 セプチンは細胞分裂部位や繊毛や鞭毛などの特殊な構造体が細胞体に接着する部位の細胞膜へ細胞過程を局在させる役割を持つことが示唆されている。セプチンは酵母細胞の細胞分裂時に細胞を区画化し、（septum）を構造的に支持する足場を構築することから、その名が付けられている。ヒト細胞での研究からは、セプチンは病原性細菌の周囲にカゴ状の構造を構築し、細菌を動けなくすることで他の細胞への侵入を防いでいることが示唆されている。 セプチンはフィラメント形成タンパク質であるため、細胞骨格の一部であると考えられている。極性を持たないフィラメントの形成に加えて、セプチンは細胞膜、細胞皮質、アクチンフィラメント、微小管と結合する。
sameAs
name
  • Cell division/GTP binding protein
topic
depiction
  • External Image
  • External Image
  • External Image
  • External Image
described by
Faceted Search & Find service v1.13.91 as of Mar 24 2020


Alternative Linked Data Documents: Sponger | ODE     Content Formats:       RDF       ODATA       Microdata      About   
This material is Open Knowledge   W3C Semantic Web Technology [RDF Data]
OpenLink Virtuoso version 07.20.3229 as of Jul 10 2020, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (94 GB total memory)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software